Alfa- ja beeta-heeliksi peamised erinevused sõltuvad vesiniksideme tüübist, mida nad nende struktuuride arendamisel moodustavad. Alfa-heelitsid moodustavad molekulisisesed vesiniksidemed, beeta-heelitsid moodustavad molekulaarsed vesiniksidemed.

Komplekssetel valkudel on neli struktuurilist organisatsioonilist taset - esmane, sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaarne. Valkude sekundaarstruktuurid moodustavad peptiidahelad erinevas orientatsioonis. Peptiidahelad koosnevad aminohappelistest järjestustest, mis on seotud peptiidsidemetega. Seetõttu on valkudes kaks peamist sekundaarstruktuuri nagu alfa- ja beeta-heeliks. Lisaks on ka teisi sekundaarseid struktuure, mida nimetatakse beeta-pöörde ja juuksenõela struktuurideks. Peamiselt keskendub see artikkel alfa- ja beeta-heeliksi erinevusele.

SISU

1. Ülevaade ja peamised erinevused
2. Mis on Alpha Helix
3. Mis on Beta Helix
4. Sarnasused Alfa ja Beta Helixi vahel
5. Kõrvuti võrdlus - Alfa vs Beta Helix tabelina
6. Kokkuvõte

Mis on Alpha Helix?

Valkudel on neli strukturaalset organiseerituse taset. Neist alfa-heeliks on valkude tavalisem sekundaarstruktuur. Ja see struktuur näib vardana, mis on keritud ümber kesktelje. Lisaks on alfa-heeliks parempoolne heeliks. Siiski võisid kohal olla ka vasakukäelised helikid. Siin moodustuvad peptiidsidemed aminoterminaalist karboksüterminalini. Nende peptiidsidemete kaudu seovad aminohapped omavahel. Alfa-spiraali moodustamisel on peamiseks põhjuseks molekulisisene vesinikside.

Alfa-spiraali paigutus sõltub valgu hüdrofiilsest ja hüdrofoobsest olemusest. Kui aminohappeline järjestus koosneb suurest arvust hüdrofiilsetest R (muutlikest) rühmadest, orienteeruvad R rühmad vesifaasile. Kui muutuvad rühmad on hüdrofoobsed, eralduvad nad keskkonna hüdrofoobsesse faasi. Mõlemal juhul näivad R rühmad spiraalsest struktuurist välja ulatuvat. Nende struktuuriliste omaduste tõttu on alfa-spiraal mutatsioonide suhtes vastupidavam. Seega stabiliseerib vesiniksidemete olemasolu alfa-spiraali struktuuri. Alfa-heeliksis on keskmiselt 3,6 jääki pöörde kohta, kuna vesiniksidemete tekkimiseks kulub 3,6 jääki. Mõnes struktuurvalgus, näiteks kollageenis ja keratiinis, on rikas alfaheelikume.

Mis on Beta Helix?

Beeta-heeliks on valgu teine ​​kõige tavalisem sekundaarstruktuur. Ehkki see pole nii tavaline kui alfa-heeliks, mängib beeta-heelikate olemasolu ka valkude struktuuris suurt rolli. Beeta-spiraali moodustamine toimub kahe beetalehe kaudu, mis on paigutatud kas paralleelselt või paralleelselt. Need lehed moodustavad seejärel spiraalse struktuuri. Kahe lehe ahela vahelised molekulaarsed vesiniksidemed aitavad beeta-heeliksi moodustumisel.

Beetahelikid võivad olla nii parema- kui vasakukäelised, sõltuvalt nende sidumismustrist. Beeta-spiraali moodustamisel paigutuvad kahe beeta-lehe muutuvad rühmad spiraali tuuma. Seetõttu on enamikul beetalehti moodustavatel rühmadel hüdrofoobsed funktsioonid.

Vastupidiselt alfa-spiraalile moodustavad Beta-heelikates 17 jääki ühe pöörde. Metalliioonidel on võime aktiveerida Beta-spiraali moodustumine. Sarnaselt alfa-heeliksiga toetavad vesiniksidemed beeta-spiraali struktuuri säilimist. Süsihappe anhüdraasi ensüüm ja pektaatlüaas on kaks valku, mis on rikkad beetaheelikates.

Millised on Alfa ja Beta Helixi sarnasused?

  • Alfa ja beeta-heeliks on valkude kaks sekundaarstruktuuri. Aminohapped on mõlema sekundaarse struktuuri monomeerid. Lisaks on alfa- ja beeta-heelika keemilisteks koostisosadeks süsinik, vesinik, hapnik, lämmastik ja väävel. Samuti arenevad mõlemad sekundaarstruktuurid kõrgema taseme organisatsiooniks. Lisaks stabiliseerivad mõlemad vesiniksidemeid. Mõlemas struktuuris määrab hüdrofoobsuse aminohapete R rühmad.

Mis vahe on Alfa ja Beta Helixi vahel?

Alfa- ja beeta-heeliksi peamine erinevus on vesiniksideme tüüp, mida nad näitavad. Alfa-heeliks näitab molekulidevahelist vesiniksidet, beeta-heeliks aga molekulaarset vesiniksidet. Lisaks moodustab alfa-heeliks parempoolse heeliksi, samal ajal kui beeta-heeliks võib moodustada nii parema kui ka vasakukäelise. Niisiis, see on ka oluline erinevus alfa- ja beeta-heeliksi vahel.

Veelgi enam, alfa- ja beeta-heeliksi erinev erinevus on see, et alfa-heeliksi moodustumine toimub aminohappejärjestuse keerdumisega, samal ajal kui beeta-heeliksi moodustamisel on kaks paralleelset või anti-paralleelset beeta-lehte seotud, moodustades spiraalse struktuuri.

Allpool olev graafiline graafik sisaldab lisateavet alfa- ja beeta-heeliksi erinevuse kohta.

Alfa ja beeta spiraali erinevus tabelina

Kokkuvõte - Alfa vs Beta Helix

Nii alfa- kui beetaheelikud on keeruliste valgustruktuuride tuvastamisel ja tuletamisel olulised. Mõlemad tüübid on valkude sekundaarstruktuurid. Alfa-heeliks on aga aminohappejärjestuste spiraalne keerd. Beeta-spiraali moodustumine toimub seevastu paralleelsete või anti-paralleelsete beeta-lehtede vesiniksidemise teel. Veelgi enam, vesinikside on alfa-heeliksi vormis molekulisiseselt, vesinikside on beeta-heeliksi vormis molekulidevaheline. Lisaks on mõlemal sellel struktuuril R-rühm, mis määrab valgu hüdrofoobsuse. Seega võtab see kokku alfa- ja beeta-heeliksi erinevuse.

Viide:

1. “Valgustruktuuri tellimused.” Khan Academy, Khan Academy, saadaval siin.
2. „Valgu sekundaarstruktuur: α-heelitsid ja β-lehed.” Struktuurne bioinformaatika: praktiline juhend, saadaval siit.

Pilt viisakalt:

1. Thomas Shafee „Alfa-beeta struktuur (2)” - Omad tööd (CC BY-SA 4.0) Commonsi Wikimedia kaudu
2. “1m8n Choristoneura fumiferana” autor: WillowW ingliskeelses Vikipeedias (CC BY-SA 3.0) Commonsi Wikimedia kaudu